Gen GALT

Galaktozemia

Zidentyfikowano ponad 300 mutacji w genie GALT u osób z klasyczną postacią galaktozemii, stanu, który powoduje zagrażające życiu oznaki i objawy rozpoczynające się wkrótce po urodzeniu. Większość z tych mutacji poważnie obniża lub eliminuje aktywność urydyltransferazy galaktozo-1-fosforanu. Niedobór tego enzymu uniemożliwia komórkom przetwarzanie galaktozy pochodzącej z diety. W wyniku tego galaktozo-1-fosforan i związki pokrewne mogą gromadzić się w organizmie do poziomu toksycznego. Nagromadzenie tych substancji uszkadza tkanki i narządy, prowadząc do poważnych problemów medycznych związanych z klasyczną galaktozemią.

Większość zmian w genie GALT zmienia pojedyncze bloki budulcowe białka (aminokwasy) w urydyltransferazie galaktozo-1-fosforanu. Najczęściej występująca mutacja GALT u białych Europejczyków i mieszkańców Ameryki Północnej zastępuje aminokwas glutaminę aminokwasem argininą w pozycji 188 w enzymie (zapisywana jako Gln188Arg lub Q188R). Inna mutacja występuje prawie wyłącznie u osób pochodzenia afrykańskiego. Ta zmiana genetyczna zastępuje aminokwas leucynę aminokwasem seryną w pozycji 135 (zapisywana jako Ser135Leu lub S135L).

Szczególna mutacja GALT zwana wariantem Duarte skutkuje formą galaktozemii z mniej poważnymi powikłaniami niż typ klasyczny. Mutacja ta zastępuje aminokwas asparaginę aminokwasem asparaginowym w pozycji 314 białka (zapisywana jako Asn314Asp lub N314D). Wariant Duarte zmniejsza, ale nie eliminuje aktywności urydyltransferazy galaktozo-1-fosforanowej. Oznaki i objawy związane z tym wariantem są zwykle łagodniejsze, ponieważ enzym zachowuje od 5 do 20 procent swojej normalnej aktywności.

Więcej o tym stanie zdrowia