Gene GALT

Galattosemia

Più di 300 mutazioni nel gene GALT sono state identificate in persone con la forma classica di galattosemia, una condizione che causa segni e sintomi pericolosi per la vita che iniziano poco dopo la nascita. La maggior parte di queste mutazioni riduce gravemente o elimina l’attività della galattosio-1-fosfato uridiltransferasi. Una carenza di questo enzima impedisce alle cellule di elaborare il galattosio ottenuto dalla dieta. Di conseguenza, il galattosio-1-fosfato e i composti correlati possono accumularsi a livelli tossici nel corpo. L’accumulo di queste sostanze danneggia i tessuti e gli organi, portando ai gravi problemi medici associati alla galattosemia classica.

La maggior parte dei cambiamenti nel gene GALT alterano singoli blocchi di costruzione della proteina (aminoacidi) nella galattosio-1-fosfato uridililtransferasi. La mutazione GALT più comune negli europei bianchi e nei nordamericani sostituisce l’aminoacido glutammina con l’aminoacido arginina in posizione 188 nell’enzima (scritto come Gln188Arg o Q188R). Un’altra mutazione si verifica quasi esclusivamente nelle persone di discendenza africana. Questo cambiamento genetico sostituisce l’aminoacido leucina con l’aminoacido serina in posizione 135 (scritto come Ser135Leu o S135L).

Una particolare mutazione GALT chiamata variante Duarte risulta in una forma di galattosemia con complicazioni meno gravi del tipo classico. Questa mutazione sostituisce l’aminoacido asparagina con l’aminoacido acido aspartico in posizione 314 della proteina (scritto come Asn314Asp o N314D). La variante Duarte riduce ma non elimina l’attività della galattosio-1-fosfato uridiltransferasi. I segni e i sintomi associati a questa variante tendono ad essere più lievi perché l’enzima mantiene dal 5 al 20 per cento della sua normale attività.

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