Enterokinaza

Despre Enteropeptidaza / Enterokinaza:

Enteropeptidaza este o enzimă care este produsă în duoden și este esențială pentru procesele de digestie la om, precum și la alte animale.

Mecanismul Enteropeptidazei
La om, enteropeptidaza poate fi găsită codificată de gena PRSS. Aceasta este cunoscută și sub numele de ENTK și face parte din cromozomul 21q21.
Expresia acestei enzime este limitată în cadrul intestinului subțire proximal. Proteina este adesea localizată în enterocitele din duodenum, precum și în jejunul proximal.
După ce este secretată din interiorul pancreasului în duoden, enzima se întâlnește cu tripsinogenul și este apoi activată. Atunci tripsina clivează și activează diverse alte zimogene pancreatice, inclusiv prolipaze și zimogene metaloproteinaze. Prin acest proces rapid în două etape, activitatea hidrolazelor digestive este apoi complet limitată la lumenul din intestin.
Aceasta are o importanță fiziologică. Dovada acestui lucru poate fi observată din malabsorbția intestinală severă care este declanșată de o deficiență de enteropeptidază. Afecțiunea poate fi, de fapt, amenințătoare de viață. Cu toate acestea, ea va răspunde de obicei la suplimentarea orală atunci când este administrată cu extract pancreatic.

Interacțiuni cu enteropeptidaza
Enteropeptidaza are o gamă largă de interacțiuni și aplicații. Acest lucru se datorează specificității sale. Cu o proteină de fuziune care conține o etichetă de afinitate C-terminală care este legată prin această secvență, aceasta poate fi scindată pentru a obține proteina cheie după procesul de purificare a proteinei. Invers, proteina N-terminală din proteaze poate fi, de asemenea, scindată înainte de activare. Acest lucru poate permite ca aceasta să fie mutată pentru a asigura activarea cu enteropeptidaza.

Funcția enteropeptidazei
Enteropeddaza activează un grup de alte enzime și este văzută ca un exemplu al modului în care proteazele cu serină funcționează în reglarea căilor metabolice prin evoluție. Serin proteaza funcționează prin catalizarea hidrolizei legăturilor peptidice. Aceasta diferă de alte kinaze, deoarece nu catalizează transferul prin intermediul grupărilor fosfat.
Aceasta prezintă o activitate similară cu tripsina care clivează proteinele și un singur situs de clivaj. Aceasta are ca rezultat activarea independentă de tripsindependentă a diferitelor alte zimogene pancreatice. Acestea includ chimotripsinogenul, procarboxipeptidaza, precum și prolapsul în lumenul din interiorul intestinului.

Structura enteropeptidazei
O serin protează transmembranară de tip II este sintetizată ca un zimogen, proenteropeptidaza și necesită activarea tripsinei sau a duodenului. Este localizată în mucoasa jejunală, precum și în cea duodenală a bordului în perie.
Aceste TTSP sunt sintetizate sub formă de zimogeni cu un singur lanț și au secvențe propeptidice N-terminale. Acestea sunt toate de lungimi diferite. Activate prin scindare la arginină sau lizină pe partea carboxilică, acestea se formează în reziduuri aparente într-un motiv de activare foarte conservat.
După ce sunt activate, se preconizează în mod obișnuit că vor rămâne legate de membrană. Acest lucru se datorează unei legături disulfidice conservate care leagă domeniul catalitic și domeniul pro-.

.