Enterokinase

Sobre Enteropeptidase / Enterokinase:

Enteropeptisase é uma enzima que é produzida dentro do duodeno e é a chave para processos de digestão em humanos e outros animais.

Mecanismo da Enteropeptidase
Com humanos, a enteropeptidase pode ser encontrada codificada a partir do gene PRSS. Isto também é conhecido como ENTK e é parte do cromossomo 21q21.
A expressão desta enzima é limitada dentro do intestino delgado proximal. A proteína é frequentemente localizada nos enterócitos do duodeno, bem como no jejuno proximal.
Após ser secretada de dentro do pâncreas para dentro do duodeno, a enzima encontra o tripsinogênio e é então ativada. É então que a tripsina cliva-se e ativa vários outros zymogens pancreáticos incluindo prolipases e zymogens metaloproteinase. Através deste rápido processo de duas etapas, a atividade das hidrolases digestivas é então completamente confinada ao lúmen dentro do intestino.
Tem uma importância fisiológica. Evidências disso podem ser vistas a partir da má absorção intestinal severa que é desencadeada por uma deficiência de enteropeptidase. A condição pode na verdade ser fatal. No entanto, normalmente responde à suplementação oral quando administrada com extrato pancreático.

Interações enteropeptidase
Enteropeptidase tem uma ampla gama de interações e aplicações. Isto é devido à sua especificidade. Com uma proteína de fusão que contém uma etiqueta de afinidade terminal C que é ligada através desta sequência, ela pode ser clivada para ganhar a proteína chave após o processo de purificação da proteína. Em contrapartida, a proteína N-terminal das proteases também pode ser clivada antes da ativação. Isto pode permitir a sua mutação para assegurar a activação com enteropeptidase.

Função Interocinase
Enteropedidase activa um grupo de outras enzimas e é visto como um exemplo de como as proteases serinas funcionam na regulação das vias metabólicas através da evolução. A serine protease funciona catalisando a hidrólise das ligações de peptídeo. Isto difere de outras quinases porque não catalisa a transferência através de grupos de fosfatos.
Representa actividade semelhante à da tripsina, clivando as proteínas e um local de clivagem. Isto resulta na ativação independente da tripsina de vários outros zymogens pancreáticos. Estes incluem quimotripsinogênio, procarboxipeptidase, bem como prolapso na luz dentro do intestino.

Estrutura da enteropeptidase
Uma serina protease transmembrana transmembrana tipo II é sintetizada como um zimogênio, proenteropeptidase e requer a ativação da tripsina ou duodenal. Ela é localizada na mucosa jejunal, bem como no duodenal da borda do pincel.
Estas TTSPs são sintetizadas sob a forma de zymogens de cadeia única e têm sequências de propéptidos N-terminais. Estes são todos os comprimentos diferentes. Ativados por clivagem em arginina ou lisina no lado carboxil, estes se formam em resíduos aparentes em um motivo de ativação altamente conservado.
Após serem ativados, eles serão tipicamente previstos a permanecerem ligados à membrana. Isto se deve a uma ligação de dissulfeto conservada que liga os domínios catalítico e pró-activador.