Enterokinase

About Enteropeptidase / Enterokinase:

Enteropeptydaza jest enzymem, który jest produkowany w dwunastnicy i jest kluczem do procesów trawienia u ludzi, jak również u innych zwierząt.

Mechanizm działania enteropeptydazy
W obrębie ludzi, enteropeptydazę można znaleźć zakodowaną w genie PRSS. Jest on również znany jako ENTK i jest częścią chromosomu 21q21.
Ekspresja tego enzymu jest ograniczona w obrębie proksymalnej części jelita cienkiego. Białko jest często zlokalizowane w enterocytach dwunastnicy, jak również proksymalnego jelita czczego.
Po wydzieleniu z wnętrza trzustki do dwunastnicy, enzym spotyka się z trypsynogenem, a następnie jest aktywowany. Następnie trypsyna rozszczepia i aktywuje różne inne zymogeny trzustkowe, w tym prolipazy i zymogeny metaloproteinaz. Przez ten szybki dwuetapowy proces, aktywność hydrolaz trawiennych jest całkowicie ograniczona do światła jelita.
To nie ma znaczenia fizjologicznego. Dowody na to można zobaczyć od ciężkiego jelitowego złego wchłaniania, które jest wywołane przez niedobór enteropeptydazy. Warunek ten może być rzeczywiście zagrażające życiu. Jednakże, zazwyczaj reaguje na doustną suplementację, gdy jest podawany z ekstraktem trzustkowym.

Interopeptydaza Interakcje
Enteropeptydaza ma szeroki zakres interakcji i zastosowań. Wynika to z jej specyficzności. Z białkiem fuzyjnym, które zawiera C-końcowy znacznik powinowactwa, który jest połączony przez tę sekwencję, może być rozszczepiony, aby uzyskać kluczowe białko po procesie oczyszczania białka. I odwrotnie, N-terminalne białko pochodzące od proteaz może być również rozszczepione przed aktywacją. Może to pozwolić na jego mutację w celu zapewnienia aktywacji enteropeptydazą.

Funkcja enterokinazy
Enteropeptydaza aktywuje grupę innych enzymów i jest postrzegana jako przykład tego, jak proteazy serynowe funkcjonują w regulowaniu szlaków metabolicznych poprzez ewolucję. Proteazy seryny działa poprzez katalizowanie hydrolizy wiązań peptydowych. Różni się to od innych kinaz, ponieważ nie katalizuje przenoszenia przez grupy fosforanowe.
Wykazuje aktywność podobną do trypsyny rozszczepiającej białka i jedno miejsce rozszczepienia. Powoduje to trypsindependent aktywację różnych innych zymogenów trzustkowych. Obejmują one chymotrypsynogen, prokarboksypeptydazę, jak również wypadanie w świetle jelita.

Enteropeptydaza Struktura
Bezbłonowa proteaza serynowa typu II jest syntetyzowana jako zymogen, proenteropeptydaza i wymaga aktywacji trypsyny lub dwunastnicy. Jest ona zlokalizowana w błonie śluzowej jelita czczego, jak również w dwunastnicy na granicy szczoteczek.
Te TTSPs są syntetyzowane w postaci jednołańcuchowych zymogenów i mają N-końcowe sekwencje propeptydowe. Wszystkie one mają różną długość. Aktywowane przez rozszczepienie przy argininie lub lizynie po stronie karboksylowej, tworzą się one w resztach widocznych w wysoce konserwowanym motywie aktywacyjnym.
Po aktywacji będą one zazwyczaj przewidywane do pozostania związanymi z błoną. Jest to spowodowane konserwowanym wiązaniem disulfidowym, które łączy domenę katalityczną i pro-.

.