Enterokinase

Enteropeptidase / Enterokinaseについて：

Enteropeptisase は十二指腸で生産されている酵素で、ヒトや他の動物の消化のプロセスに重要な役割を担っています。 これはENTKとしても知られ、染色体21q21の一部である。
この酵素の発現は近位小腸内に限定される。 このタンパク質は、近位空腸だけでなく、十二指腸からの腸管細胞にも多く存在する。
膵臓から十二指腸に分泌された後、この酵素はトリプシノーゲンと出会い、活性化される。 その後、トリプシンはプロリパーゼやメタロプロテアーゼを含む他のさまざまな膵臓の酵素原を切断し、活性化する。 この迅速な2段階のプロセスにより、消化酵素の活性は腸内の内腔に完全に限定される。
これは生理学的に重要である。 その証拠に、エンテロペプチダーゼの欠乏によって引き起こされる重度の腸の吸収不良が見られる。 この状態は、実際に生命を脅かす可能性がある。 しかし、膵臓エキスで与えられると、経口補給に典型的に反応する。

Enteropeptidase Interactions
Enteropeptidase は、相互作用とアプリケーションの広い範囲を持っています。 これはその特異性によるものである。 この配列を介して連結されたC末端アフィニティタグを含む融合タンパク質では、タンパク質精製工程の後、切断してキータンパク質を得ることができる。 逆に、プロテアーゼによるN末端のタンパク質も活性化の前に切断することができる。 これは、エンテロペプチダーゼで確実に活性化するために変異させることができる。

エンテロキナーゼ機能
エンテロペプチダーゼは他の酵素群を活性化し、進化によって代謝経路を調節するセリンプロテアーゼが機能する例と見なされている。 セリンプロテアーゼは、ペプチド結合の加水分解を触媒することで機能する。 リン酸基を介した転移を触媒しない点が他のキナーゼと異なる。
タンパク質と1つの開裂部位を切断するトリプシンに似た活性を示す。 この結果、トリプシンとは無関係に、他の様々な膵臓の酵素原を活性化する。 これらは、キモトリプシノーゲン、プロカルボキシペプチダーゼだけでなく、腸内の内腔に脱出が含まれます。

Enteropeptidase Structure
A type II transmembrane serine protease is synthesized as a zymogen, proenteropeptidase and requires the activation of trypsin or duodenal.これは、トリプシンまたは十二指腸の活性化として合成される。 ブラシボーダーの十二指腸だけでなく、空腸粘膜にも局在している。
これらのTTSPは一本鎖のザイモゲンの形で合成され、N-末端のプロペプチド配列を持つ。 これらはすべて異なる長さである。 カルボキシル側のアルギニンまたはリジンで切断されることにより活性化され、これらは高度に保存された活性化モチーフの明らかな残基に形成される。
活性化された後、それらは通常、膜結合のままであると予測されるであろう。 これは、触媒ドメインとプロドメインをつなぐ保存されたジスルフィド結合によるものである

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