Enterokinase

A proposito di Enteropeptidase / Enterokinase:

Enteropeptisase è un enzima che viene prodotto all’interno del duodeno ed è fondamentale per i processi di digestione nell’uomo e in altri animali.

Meccanismo dell’Enteropeptidase
Nell’uomo, l’enteropeptidase si trova codificata dal gene PRSS. Questo è anche conosciuto come ENTK e fa parte del cromosoma 21q21.
L’espressione di questo enzima è limitata all’interno dell’intestino tenue prossimale. La proteina si trova spesso negli enterociti del duodeno e del digiuno prossimale.
Dopo essere stato secreto dal pancreas nel duodeno, l’enzima incontra il tripsinogeno e viene attivato. È allora che la tripsina scinde e attiva vari altri zimogeni pancreatici tra cui le prolipasi e le zimogeni metalloproteinasi. Attraverso questo rapido processo in due fasi, l’attività delle idrolasi digestive è quindi completamente confinata nel lume dell’intestino.
Ha un’importanza fisiologica. La prova di questo può essere vista dal grave malassorbimento intestinale che è innescato da una carenza di enteropeptidasi. La condizione può effettivamente essere pericolosa per la vita. Tuttavia, risponderà tipicamente all’integrazione orale quando viene data con estratto pancreatico.

Interazioni con l’enteropeptidasi
L’enteropeptidasi ha una vasta gamma di interazioni e applicazioni. Questo è dovuto alla sua specificità. Con una proteina di fusione che contiene un tag di affinità C-terminale che è collegato attraverso questa sequenza, può essere scisso per ottenere la proteina chiave dopo il processo di purificazione della proteina. Al contrario, la proteina N-terminale delle proteasi può anche essere scissa prima dell’attivazione. Questo può permettere di essere mutato per assicurare l’attivazione con l’enteropeptidasi.

Funzione dell’enteropeptidasi
L’enteropeptidasi attiva un gruppo di altri enzimi ed è vista come un esempio di come le serina-proteasi funzionano nel regolare le vie metaboliche attraverso l’evoluzione. La serina proteasi funziona catalizzando l’idrolisi dei legami peptidici. Si differenzia dalle altre chinasi perché non catalizza il trasferimento attraverso i gruppi fosfato.
Esibisce un’attività simile alla tripsina che scinde le proteine e un sito di scissione. Questo risulta nell’attivazione indipendente dalla tripsina di vari altri zimogeni pancreatici. Questi includono il chimotripsinogeno, la procarbossipeptidasi così come il prolasso nel lume all’interno dell’intestino.

Struttura dell’enteropeptidasi
Una serina proteasi transmembrana di tipo II è sintetizzata come zimogeno, proenteropeptidasi e richiede l’attivazione di tripsina o duodenale. È localizzata nella mucosa digiunale e duodenale del bordo a spazzola.
Queste TTSP sono sintetizzate sotto forma di zimogeni a catena singola e hanno sequenze propeptidiche N-terminali. Queste sono tutte di diversa lunghezza. Attivate dalla scissione all’arginina o alla lisina sul lato carbossilico, queste si formano in residui evidenti in un motivo di attivazione altamente conservato.
Dopo essere state attivate, si prevede che rimangano tipicamente legate alla membrana. Ciò è dovuto a un legame disolfuro conservato che collega i domini catalitico e pro-.