Enterokinase

A propos de l’entéropeptidase / Enterokinase:

L’entéropeptisase est une enzyme qui est produite dans le duodénum et qui est la clé des processus de digestion chez les humains ainsi que chez d’autres animaux.

Mécanisme de l’entéropeptidase
Chez les humains, on peut trouver l’entéropeptidase codée par le gène PRSS. Celui-ci est également connu sous le nom de ENTK et fait partie du chromosome 21q21.
L’expression de cette enzyme est limitée au sein de l’intestin grêle proximal. La protéine est souvent localisée dans les entérocytes du duodénum ainsi que du jéjunum proximal.
Après avoir été sécrétée à l’intérieur du pancréas dans le duodénum, l’enzyme rencontre le trypsinogène et est alors activée. C’est alors que la trypsine clive et active divers autres zymogènes pancréatiques, notamment les prolipases et les zymogènes métalloprotéinases. Grâce à ce processus rapide en deux étapes, l’activité des hydrolases digestives est alors complètement confinée à la lumière à l’intérieur de l’intestin.
Elle a une importance physiologique. La preuve en est la malabsorption intestinale sévère qui est déclenchée par une déficience en entéropeptidase. Cette condition peut réellement mettre la vie en danger. Cependant, elle répondra typiquement à une supplémentation orale lorsqu’elle est donnée avec un extrait pancréatique.

Interactions de l’entéropeptidase
L’entéropeptidase a une large gamme d’interactions et d’applications. Ceci est dû à sa spécificité. Avec une protéine de fusion qui contient une étiquette d’affinité C-terminale liée par cette séquence, elle peut être clivée pour gagner la protéine clé après le processus de purification de la protéine. Inversement, la protéine N-terminale des protéases peut également être clivée avant l’activation. Cela peut lui permettre d’être mutée pour assurer l’activation avec l’entéropeptidase.

Fonction de l’entéropeptidase
L’entéropeptidase active un groupe d’autres enzymes et est considérée comme un exemple de la fonction des sérines protéases dans la régulation des voies métaboliques à travers l’évolution. La sérine protéase fonctionne en catalysant l’hydrolyse des liaisons peptidiques. Elle diffère des autres kinases car elle ne catalyse pas le transfert par les groupes phosphates.
Elle présente cependant une activité similaire à celle de la trypsine en clivant les protéines et un site de clivage. Il en résulte une activation indépendante de la trypsine de divers autres zymogènes pancréatiques. Ceux-ci comprennent le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase ainsi que le prolapsus dans la lumière au sein de l’intestin.

Structure de l’entéropeptidase
Une sérine protéase transmembranaire de type II est synthétisée sous forme de zymogène, la proentéropeptidase et nécessite l’activation de la trypsine ou duodénale. Elle est localisée à la muqueuse jéjunale ainsi qu’au duodénum de la bordure en brosse.
Ces TTSP sont synthétisées sous forme de zymogènes à chaîne unique et possèdent des séquences propeptidiques N-terminales. Ces dernières sont toutes de longueurs différentes. Activées par le clivage de l’arginine ou de la lysine du côté carboxyle, elles se forment dans les résidus apparents dans un motif d’activation hautement conservé.
Après avoir été activées, elles seront typiquement prédites pour rester liées à la membrane. Ceci est dû à un lien disulfure conservé qui relie les domaines catalytique et pro-.

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