Enteropeptidasa

Acerca de la enteropeptidasa/enteroquinasa:

La enteropeptidasa es una enzima que se produce dentro del duodeno y es clave para los procesos de digestión en los seres humanos, así como en otros animales.

Mecanismo de la enteropeptidasa
En los seres humanos, la enteropeptidasa se encuentra codificada a partir del gen PRSS. También se conoce como ENTK y forma parte del cromosoma 21q21.
La expresión de esta enzima está limitada dentro del intestino delgado proximal. La proteína suele localizarse en los enterocitos del duodeno, así como en el yeyuno proximal.
Después de ser secretada desde el interior del páncreas hacia el duodeno, la enzima se encuentra con el tripsinógeno y se activa. Es entonces cuando la tripsina escinde y activa varios otros zimógenos pancreáticos, incluyendo las prolipasas y los zimógenos metaloproteínicos. A través de este rápido proceso de dos pasos, la actividad de las hidrolasas digestivas queda entonces completamente confinada al lumen dentro del intestino.
Esto tiene una importancia fisiológica. Prueba de ello es la grave malabsorción intestinal que se produce por una deficiencia de enteropeptidasa. Esta afección puede suponer una amenaza para la vida. Sin embargo, suele responder a la suplementación oral cuando se administra con extracto pancreático.

Interacciones de la enteropeptidasa
La enteropeptidasa tiene una amplia gama de interacciones y aplicaciones. Esto se debe a su especificidad. Con una proteína de fusión que contiene una etiqueta de afinidad C-terminal que se une a través de esta secuencia, se puede escindir para obtener la proteína clave después del proceso de purificación de la proteína. A la inversa, la proteína N-terminal de las proteasas también puede escindirse antes de la activación. Esto puede permitir que se mute para asegurar la activación con la enteropeptidasa.

Función de la enteropeptidasa
La enteropeptidasa activa un grupo de otras enzimas y se considera un ejemplo de cómo las serina proteasas funcionan en la regulación de las vías metabólicas a través de la evolución. La serina proteasa funciona catalizando la hidrólisis de los enlaces peptídicos. Se diferencia de otras quinasas porque no cataliza la transferencia a través de grupos fosfato.
Sin embargo, presenta una actividad similar a la de la tripsina escindiendo las proteínas y un sitio de corte. Esto resulta en la activación independiente de la tripsina de varios otros zimógenos pancreáticos. Estos incluyen el quimotripsinógeno, la procarboxipeptidasa así como el prolapso en el lumen dentro del intestino.

Estructura de la enteropeptidasa
Una serina proteasa transmembrana de tipo II se sintetiza como un zimógeno, proenteropeptidasa y requiere la activación de la tripsina o duodenal. Se localiza en la mucosa yeyunal así como en la duodenal del borde en cepillo.
Estas TTSP se sintetizan en forma de zimógenos de cadena única y tienen secuencias de propéptidos N-terminales. Todos ellos tienen diferentes longitudes. Activadas por escisión en arginina o lisina en el lado carboxilo, se forman en residuos aparentes en un motivo de activación altamente conservado.
Después de ser activadas, normalmente se predice que permanecerán unidas a la membrana. Esto se debe a un enlace disulfuro conservado que une los dominios catalítico y pro.