Enterokináza

O enteropeptidáze / enterokináze:

Enteropeptizáza je enzym, který je produkován v dvanáctníku a je klíčový pro procesy trávení u lidí i jiných živočichů.

Mechanismus enterokinázy
U člověka se enteropeptidáza vyskytuje v genu PRSS. Ten je také známý jako ENTK a je součástí chromozomu 21q21.
Exprese tohoto enzymu je omezena v proximálním tenkém střevě. Protein se často nachází v enterocytech z duodena i proximálního jejuna.
Po vylučování z nitra pankreatu do duodena se enzym setkává s trypsinogenem a následně je aktivován. Právě trypsin pak štěpí a aktivuje různé další pankreatické zymogeny včetně prolipáz a metaloproteinázových zymogenů. Tímto rychlým dvoustupňovým procesem je pak aktivita trávicích hydroláz zcela omezena na lumen ve střevě.
Má to fyziologický význam. Důkazem toho může být těžká střevní malabsorpce, která je vyvolána nedostatkem enteropeptidázy. Tento stav může být skutečně život ohrožující. Obvykle však reaguje na perorální suplementaci, pokud je podáván extrakt z pankreatu.

Interopeptidasa Interakce
Enteropeptidasa má širokou škálu interakcí a použití. Je to dáno její specifičností. S fúzním proteinem, který obsahuje C-terminální afinitní značku, která je spojena prostřednictvím této sekvence, může být po procesu purifikace proteinu rozštěpena, aby se získal klíčový protein. Naopak N-koncový protein z proteáz lze před aktivací také odštěpit. To může umožnit jeho mutaci, která zajistí aktivaci pomocí enteropeptidázy.

Funkce enterokinázy
Enteropedtidáza aktivuje skupinu dalších enzymů a je považována za příklad toho, jak serinové proteázy fungují při regulaci metabolických drah v průběhu evoluce. Serinová proteáza funguje tak, že katalyzuje hydrolýzu peptidových vazeb. Tím se liší od ostatních kináz, protože nekatalyzuje přenos přes fosfátové skupiny.
Vykazuje však aktivitu podobnou trypsinu štěpícímu proteiny a jedno štěpné místo. To má za následek aktivaci různých dalších pankreatických zymogenů nezávislou na trypsinu. Mezi ně patří chymotrypsinogen, prokarboxypeptidáza a také prolapsin v lumen ve střevě.

Enteropeptidáza Struktura
Transmembránová serinová proteáza typu II je syntetizována jako zymogen, proenteropeptidáza a vyžaduje aktivaci trypsinu nebo duodena. Je lokalizována v jejunální sliznici i v duodenu kartáčové hranice.
Tyto TTSP jsou syntetizovány ve formě jednořetězcových zymogenů a mají N-koncové propeptidové sekvence. Ty mají všechny různou délku. Aktivují se štěpením na argininu nebo lyzinu na karboxylové straně, které se tvoří ve zbytcích patrných ve vysoce konzervovaném aktivačním motivu.
Po aktivaci se obvykle předpokládá, že zůstanou vázány na membránu. To je způsobeno konzervovanou disulfidovou vazbou, která spojuje katalytickou a pro- doménu.

.