Interacções electrostáticas de curto alcance em proteínas

Dois tipos de interacções de ligação nãocovalentes estão presentes nas estruturas proteicas, específicas e não específicas. As interações inespecíficas são na sua maioria hidrofóbicas e van der Waals. As interacções específicas são em grande parte electrostáticas. Enquanto o efeito hidrofóbico é a maior força motriz na dobra da proteína, as interações eletrostáticas são importantes na dobra da proteína, estabilidade, flexibilidade e função. Aqui revisamos o papel das interações eletrostáticas de curto alcance (pontes salinas) e suas redes em proteínas. Pontes salinas são formadas por pares de resíduos de carga oposta em estruturas protéicas nativas. Muitas vezes os resíduos de pontes salinas também se fecham na sequência proteica e caem no mesmo elemento estrutural secundário, bloco de construção, unidade dobrável autónoma, domínio ou subunidade, consistente com o modelo hierárquico de dobragem de proteínas. Evidências recentes também sugerem que resíduos carregados e polares em interfaces em grande parte hidrofóbicas podem agir como pontos quentes para a ligação. Pontes salinas são raramente encontradas através de partes proteicas que são unidas por dobradiças flexíveis, um fato que sugere que pontes salinas restringem a flexibilidade e o movimento. Enquanto a intuição química convencional espera que as pontes de sal contribuam favoravelmente para a estabilidade protéica, evidências computacionais e experimentais recentes mostram que as pontes de sal podem ser estabilizadoras ou desestabilizadoras. Devido à flexibilidade proteica sistêmica, refletida em pequenos movimentos de cadeia lateral e espinha dorsal do átomo, as pontes salinas e suas estabilidades flutuam em proteínas. Ao mesmo tempo, a composição da sequência de aminoácidos em todo o genoma, as comparações estruturais e termodinâmicas das proteínas termofílicas e mesofílicas indicam que interacções específicas, tais como pontes salinas, podem contribuir significativamente para o diferencial de estabilidade protéica termofílico-mesofílica.