Flavodiiron Protein Flv2/Flv4-Related Photoprotective Mechanism Dissipates Excitation Pressure of PSII in Cooperation with Phycobilisomes in Cyanobacteria

Abstract

Tlenowa fotosynteza wyewoluowała u cyjanobakterii, przodków roślinnych chloroplastów. Silnie utleniająca chemia rozszczepiania wody wymagała równoczesnej ewolucji wydajnych mechanizmów fotoprotekcji, aby chronić maszynerię fotosyntezy. Rola białek flawodiironowych (FDPs), pierwotnie nazywanych flawoproteinami typu A lub Flvs, w tym kontekście została doceniona dopiero niedawno. FDPs cyjanobakterii stanowią specyficzną grupę białek, która wyewoluowała w celu ochrony fotosyntezy tlenowej. W Synechocystis sp. PCC 6803 występują cztery FDP (od Flv1 do Flv4). Dwa z nich, Flv2 i Flv4, s± kodowane przez operon wraz z białkiem Sll0218. Ich ekspresja, ściśle regulowana przez poziom CO2, jest również zależna od zmian natężenia światła. Tutaj opisujemy nadekspresję operonu flv4-2 w Synechocystis sp. PCC 6803 i wykazujemy, że skutkuje ona popraw± fotochemii PSII. Mutant flv4-2/OE jest bardziej odporny na fotoinhibicję PSII i wykazuje bardziej utleniony stan puli plastochinonów oraz zmniejszoną produkcję tlenu singletowego w porównaniu do szczepów kontrolnych. Wyniki pomiarów biofizycznych wskazuj±, że operon flv4-2 funkcjonuje w alternatywnej ¶cieżce przenoszenia elektronów z PSII, a tym samym łagodzi presję wzbudzenia PSII poprzez kanalizowanie do 30% elektronów pochodz±cych z PSII. Ponadto, nieuszkodzone fikobilizomy s± wymagane do stabilnej ekspresji genów operonu flv4-2 oraz do działania heterodimeru Flv2/Flv4 w mechanizmie przenoszenia elektronów. Ten ostatni działa w fotoprotekcji w sposób komplementarny do związanego z białkiem pomarańczowego karotenoidu niefotochemicznego wygaszania. Ekspresja operonu flv4-2 i wymiana form D1 w centrach PSII po stresie świetlnym, przeciwnie, to wzajemnie wykluczające się strategie fotoprotekcji wśród sinic.

.