Close-range electrostatic interactions in proteins

タンパク質構造には、特異的と非特異的の2種類の非共有結合相互作用が存在する。 非特異的な相互作用はほとんどが疎水性とファンデルワールスである。 特異的相互作用は大部分が静電的である。 疎水性効果はタンパク質のフォールディングの主要な駆動力であるが、静電的相互作用はタンパク質のフォールディング、安定性、柔軟性、機能において重要である。 ここでは、タンパク質における近距離の静電相互作用（ソルトブリッジ）の役割とそのネットワークについて概説する。 ソルトブリッジは、タンパク質のネイティブな構造において、空間的に近接した対の反対電荷を持つ残基によって形成される。 塩橋を形成する残基は、タンパク質配列上も近接しており、同じ二次構造要素、ビルディングブロック、自律的フォールディングユニット、ドメイン、サブユニットに属することが多く、タンパク質フォールディングの階層的モデルと一致している。 また、最近の研究から、疎水性界面にある電荷を持った極性残基が、結合のためのホットスポットとして機能している可能性が示唆されている。 塩橋は、柔軟なヒンジで結合しているタンパク質部分にはほとんど見られない。この事実は、塩橋が柔軟性と動きを制限していることを示唆している。 従来の化学的直感では、塩橋はタンパク質の安定性に有利に働くと考えられていたが、最近の計算機および実験結果から、塩橋は安定化にも不安定化にもなりうることが明らかになっている。 タンパク質の柔軟性は、側鎖や骨格原子の微小な運動に反映されるため、塩橋とその安定性はタンパク質中で変動する。 同時に、好熱性タンパク質と中温性タンパク質のゲノム規模、アミノ酸配列構成、構造、熱力学的な比較から、塩橋のような特定の相互作用が、好熱性-中温性タンパク質安定性の差に大きく寄与している可能性があることが示されている。