A flavodiiron fehérje Flv2/Flv4-hez kapcsolódó fotoprotektív mechanizmus a cianobaktériumokban a fikobiliszómákkal együttműködve oszlatja el a PSII gerjesztési nyomását

Abstract

Az oxigénes fotoszintézis a cianobaktériumokkal, a növényi kloroplasztiszok őseivel fejlődött ki. A vízbontás erősen oxidáló kémiája megkövetelte a fotoszintetikus gépezet védelmét szolgáló hatékony fotoprotektív mechanizmusok egyidejű evolúcióját. Az eredetileg A-típusú flavoproteineknek vagy Flv-nek nevezett flavodiironfehérjék (FDP-k) szerepét ebben az összefüggésben csak a közelmúltban ismerték fel. A cianobakteriális FDP-k egy speciális fehérjecsoportot alkotnak, amely az oxigénes fotoszintézis védelmére fejlődött ki. A Synechocystis sp. PCC 6803-ban négy FDP található (Flv1-Fv4). Közülük kettőt, az Flv2-t és az Flv4-et egy operon kódolja egy Sll0218 fehérjével együtt. A CO2-szint által szorosan szabályozott expressziójukat a fényintenzitás változásai is befolyásolják. Itt leírjuk az flv4-2 operon túlexpresszióját Synechocystis sp. PCC 6803-ban, és bemutatjuk, hogy ez a PSII jobb fotokémiáját eredményezi. Az flv4-2/OE mutáns ellenállóbb a PSII fotoinhibíciójával szemben, és a kontroll törzsekhez képest a plasztokinon-pool oxidáltabb állapotát és a szingulett oxigén csökkent termelését mutatja. A biofizikai mérések eredményei azt mutatják, hogy az flv4-2 operon a PSII-től alternatív elektronátviteli útvonalon működik, és így enyhíti a PSII gerjesztési nyomását azáltal, hogy a PSII-ból származó elektronok akár 30%-át becsatornázza. Továbbá, az flv4-2 operon génjeinek stabil kifejeződéséhez és az Flv2/Flv4 heterodimer által közvetített elektronátviteli mechanizmushoz intakt fikobiliszómák szükségesek. Ez utóbbi a fotoprotekcióban a narancssárga karotinoid fehérjéhez kapcsolódó nem fotokémiai csillapítással komplementer módon működik. Az flv4-2 operon expressziója és a D1 formák cseréje a PSII központokban fénystressz esetén ezzel szemben egymást kizáró fotoprotekciós stratégiák a cianobaktériumok körében.