Haldane-Effekt

Histidinreste im Hämoglobin können als Puffer fungieren. Desoxygeniertes Hämoglobin ist ein besserer Protonenakzeptor als die oxygenierte Form.

In den roten Blutkörperchen katalysiert das Enzym Kohlensäureanhydrase die Umwandlung von gelöstem Kohlendioxid in Kohlensäure, die schnell zu Bikarbonat und einem freien Proton dissoziiert:

CO2 + H2O → H2CO3 → H+ + HCO3-

Nach dem Prinzip von Le Chatelier führt alles, was das erzeugte Proton stabilisiert, zu einer Verschiebung der Reaktion nach rechts, so dass die erhöhte Affinität von Desoxyhämoglobin für Protonen die Synthese von Bicarbonat fördert und dementsprechend die Kapazität des sauerstoffarmen Blutes für Kohlendioxid erhöht. Der größte Teil des Kohlendioxids im Blut liegt in Form von Bikarbonat vor. Nur eine sehr geringe Menge wird tatsächlich als Kohlendioxid gelöst, und die verbleibende Menge Kohlendioxid ist an Hämoglobin gebunden.

Der Haldane-Effekt fördert nicht nur die Entfernung von Kohlendioxid aus sauerstoffverbrauchenden Geweben, sondern auch die Dissoziation von Kohlendioxid aus Hämoglobin in Gegenwart von Sauerstoff. In den sauerstoffreichen Kapillaren der Lunge bewirkt diese Eigenschaft die Verlagerung von Kohlendioxid in das Plasma, wenn sauerstoffarmes Blut in die Alveole eintritt, und ist für den alveolaren Gasaustausch von entscheidender Bedeutung.

Die allgemeine Gleichung für den Haldane-Effekt lautet:

H+ + HbO2 ⇌ H+Hb + O2;

Diese Gleichung ist jedoch verwirrend, da sie in erster Linie den Bohr-Effekt widerspiegelt. Die Bedeutung dieser Gleichung liegt in der Erkenntnis, dass die Oxygenierung von Hb die Dissoziation von H+ aus Hb fördert, was das Gleichgewicht des Bikarbonatpuffers in Richtung CO2-Bildung verschiebt; daher wird CO2 aus den Erythrozyten freigesetzt.