Articles / novembre 18, 2021

L’énolase

est une enzyme qui catalyse une réaction de la glycolyse. La glycolyse convertit le glucose en deux molécules à 3 carbones appelées pyruvate. L’énergie libérée pendant la glycolyse est utilisée pour fabriquer de l’ATP. L’énolase est utilisée pour convertir le 2-phosphoglycérate (2PG) en phosphoénolpyruvate (PEP) dans la 9e réaction de la glycolyse : c’est une réaction de déshydratation réversible . L’énolase est exprimée abondamment dans la plupart des cellules et s’est avérée utile comme modèle pour étudier les mécanismes d’action des enzymes et l’analyse structurelle . Comme pour la réaction ci-dessous, l’Enolase doit avoir un cation métallique divalent présent pour activer ou désactiver l’enzyme. Le meilleur cofacteur serait Mg2+, mais de nombreux autres, dont Zn2+, Mn2+ et Co2+, peuvent être utilisés. L’ion métallique se lie à l’enzyme au niveau du site actif et produit un changement de conformation. Cela permet au substrat (2-PGA) de se lier au site actif de l’énolase. Une fois que cela se produit, un deuxième ion métallique entre en jeu et se lie à l’enzyme pour activer la capacité catalytique de l’énolase. Voir Enzymes de la glycolyse. Pour l’alignement des séquences, voir l’alignement des séquences multiples de l’énolase.

Contenu

1 Structure
2 Mécanisme
3 Cinétique
4 Régulation
5 Autre. Informations intéressantes
6 Structures 3D de l’énolase

Structure

L’énolase contient à la fois des hélices alpha et des feuillets bêta. Les feuillets bêta sont principalement parallèles. Comme le montre la figure, l’énolase possède environ 36 hélices alpha et 22 feuillets bêta (18 hélices alpha et 11 feuillets bêta par domaine). L’énolase est constituée de deux domaines.

Classification structurelle des protéines (SCOP)

L’énolase fait partie de la classe des protéines alpha et bêta et a un repliement de type TIM bêta/alpha-barrel. Elle est issue de la Superfamille sur les Enolases C-terminal domain-like et fait partie de la famille des énolases.

Mécanisme

Le de l’énolase tel qu’il est montré, implique Lys 345, Lys 396, Glu 168, Glu 211, et His 159. L’énolase forme un complexe avec deux à son site actif. Le substrat, 2PG, se lie aux deux . Le Mg 2+ forme alors une liaison au niveau de l’acide carboxylique déprotoné sur le 1’C pour le connecter à l’énolase. Il se lie également à Glu 211 et Lys 345. Glu 211 établit une liaison hydrogène avec le groupe alcoolique sur le 3’C. Lys 345 déprotonise le 2’C et ensuite le 2’C forme un alcène avec le 1’C qui déplace ensuite les électrons formant la cétone sur l’oxygène, ce qui lui donne une charge négative. L’autre oxygène, qui a déjà une charge négative, déplace ensuite son électron pour former une cétone avec le 1C. Les électrons qui composaient l’alcène entre le 1’C et le 2’C se déplacent alors pour former un alcène entre le 2’C et le 3’C. Cela rompt la liaison avec l’alcool sur le 3’C, ce qui déprotonise le Glu 211 de l’énolase pour former H2O. La nouvelle molécule est alors libérée de l’énolase sous forme de PEP. Le PEP passe ensuite par une autre étape de la glycolyse pour créer du pyruvate.

Les ions fluorure inhibent la glycolyse en formant une liaison avec Mg 2+ bloque ainsi le substrat (2PG) de se lier au site actif de l’énolase.

Cinétique

Puisque Mg2+ est essentiel pour la liaison du substrat, 2-PG, il est également nécessaire à une qualité spécifique afin d’avoir un bon taux, ou vélocité. Le graphique montre la courbe V vs, dans laquelle PGA est 2-PG, avec deux concentrations différentes de Mg2+. La courbe supérieure, qui a également un plus grand Vmax, a une concentration de Mg2+ de 10^-3 M, tandis que la courbe inférieure, qui a un Vmax plus faible, a une concentration de Mg2+ de 10^-2 M. Le Km est également plus grand dans la courbe supérieure, rendant la plus élevée plus souhaitable.

Régulation

L’énolase se trouve à la surface d’une variété de cellules eucaryotes comme un puissant récepteur de liaison au plamingoen et à la surface des cellules hématopoïétiques telles que les monocytes, les cellules T et les cellules B, les cellules neuronales et les cellules endothéliales. Dans le muscle, l’énolase peut se lier à d’autres enzymes glycolytiques, comme la phosphoglycérate mutase, la créatine kinase musculaire, la pyruvate kinase et la troponine musculaire, avec une grande affinité. Cela suggère qu’ils constituent un segment glycolytique fonctionnel dans le muscle où la production d’ATP est nécessaire pour que le muscle se contracte. La protéine de liaison à Myc (MBP-1) est similaire à la structure de l’a-enolse et se trouve dans le noyau comme protéine de liaison à l’ADN.L’énolase est régulée par la concentration de Mg2+ et les étapes précédentes de la glycolyse.

Autres informations intéressantes

L’énolase est présente dans tous les tissus et organismes ayant la capacité de faire de la glycolyse ou de la fermentation. Des études récentes ont des échantillons de concentration d’Enolase afin de déterminer certaines conditions et leur gravité. Par exemple, des concentrations élevées d’Enolase dans le liquide céphalo-rachidien (LCR) sont plus fortement associées à l’astrocytome que d’autres enzymes comme l’aldolase, la pyruvate kinase et la créatine kinase. Les concentrations élevées d’énolase dans le LCR sont également liées au taux de croissance tumorale le plus rapide et aux risques accrus de crise cardiaque ou d’accident vasculaire cérébral.L’énolase peut être inhibée de manière compétitive par le fluorure pour le substrat 2-PGA. Dans l’eau potable additionnée de fluor, l’activité de l’Enolase des bactéries buccales est inhibée sans que les humains en souffrent. Cela fonctionne pour prévenir les caries.

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