Flavodiironproteiini Flv2/Flv4:ään liittyvä valosuojamekanismi hajottaa PSII:n herätepaineen yhteistyössä fykobilisomien kanssa syanobakteereissa

Abstract

Happipitoinen fotosynteesi kehittyi syanobakteerien, kasvien kloroplastien esi-isien, mukana. Veden halkaisun voimakkaasti hapettava kemia edellytti samanaikaista tehokkaiden valosuojamekanismien kehittymistä fotosynteesikoneiston turvaamiseksi. Flavodiironiproteiinien (FDP), joita alun perin kutsuttiin A-tyypin flavoproteiineiksi tai Flv-proteiineiksi, rooli tässä yhteydessä on vasta äskettäin ymmärretty. Syanobakteerien FDP:t muodostavat erityisen proteiiniryhmän, joka on kehittynyt suojaamaan happipitoista fotosynteesiä. Synechocystis sp. PCC 6803:ssa on neljä FDP:tä (Flv1-Flv4). Niistä kahta, Flv2:ta ja Flv4:ää, koodaa operoni yhdessä Sll0218-proteiinin kanssa. Niiden ilmentymistä, jota CO2-pitoisuudet säätelevät tiukasti, säätelevät myös valon voimakkuuden muutokset. Tässä kuvaamme flv4-2 -operonin yliekspressiota Synechocystis sp. PCC 6803:ssa ja osoitamme, että se johtaa PSII:n valokemian paranemiseen. Flv4-2/OE-mutantti on vastustuskykyisempi PSII:n fotoinhibitiolle, ja sen plastokinonivarasto on hapettuneemmassa tilassa ja singlettihapen tuotanto on vähäisempää verrattuna kontrollikantoihin. Biofysikaalisten mittausten tulokset osoittavat, että flv4-2:n operoni toimii PSII:n vaihtoehtoisessa elektroninsiirtoreitissä ja siten lieventää PSII:n herätepainetta kanavoimalla jopa 30 prosenttia PSII:n tuottamista elektroneista. Lisäksi flv4-2-operonin geenien vakaa ilmentyminen ja Flv2/Flv4-heterodimeerin välittämä elektroninsiirtomekanismi edellyttävät ehjiä fykobilisomeja. Jälkimmäinen toimii valosuojauksessa täydentävästi oranssiin karotenoidiproteiiniin liittyvän ei-fotokemiallisen vaimennuksen kanssa. Flv4-2-operonin ilmentyminen ja D1-muotojen vaihto PSII-keskuksissa valostressin yhteydessä ovat sitä vastoin toisiaan poissulkevia valosuojastrategioita syanobakteerien keskuudessa.