Close-range electrostatic interactions in proteins

Proteiinirakenteissa on kahdenlaisia ei-kovalenttisia sidosvuorovaikutuksia, spesifisiä ja epäspesifisiä. Epäspesifiset vuorovaikutukset ovat enimmäkseen hydrofobisia ja van der Waalsin vuorovaikutuksia. Spesifiset vuorovaikutukset ovat suurelta osin sähköstaattisia. Vaikka hydrofobinen vaikutus on proteiinien taittumisen tärkein liikkeellepaneva voima, sähköstaattiset vuorovaikutukset ovat tärkeitä proteiinien taittumisen, vakauden, joustavuuden ja toiminnan kannalta. Seuraavassa tarkastellaan lähietäisyyksien sähköstaattisten vuorovaikutusten (suolasiltojen) ja niiden verkostojen merkitystä proteiineissa. Suolasillat muodostuvat natiivissa proteiinirakenteessa vastakkaisesti varautuneiden jäännösten spatiaalisesti lähekkäisistä pareista. Usein suolasillat ovat lähekkäin myös proteiinisekvenssissä ja kuuluvat samaan sekundaarirakenteelliseen elementtiin, rakennuspalikkaan, autonomiseen taittumisyksikköön, domeeniin tai alayksikköön, mikä on yhdenmukaista proteiinien taittumisen hierarkkisen mallin kanssa. Viimeaikaiset todisteet viittaavat myös siihen, että pitkälti hydrofobisissa rajapinnoissa olevat varautuneet ja polaariset jäännökset voivat toimia sitoutumisen hot spot -kohteina. Suolasiltoja esiintyy harvoin sellaisten proteiinien osien välillä, jotka on liitetty toisiinsa joustavilla saranoilla, mikä viittaa siihen, että suolasillat rajoittavat joustavuutta ja liikettä. Vaikka tavanomaisen kemiallisen intuition mukaan suolasillat vaikuttavat suotuisasti proteiinien vakauteen, viimeaikaiset laskennalliset ja kokeelliset todisteet osoittavat, että suolasillat voivat olla stabiloivia tai destabiloivia. Proteiinien systeemisen joustavuuden vuoksi, joka näkyy pienen mittakaavan sivuketjujen ja runkoatomien liikkeinä, suolasillat ja niiden stabiilisuus vaihtelevat proteiineissa. Samaan aikaan termofiilisten ja mesofiilisten proteiinien genominlaajuiset, aminohapposekvenssikoostumukselliset, rakenteelliset ja termodynaamiset vertailut viittaavat siihen, että erityiset vuorovaikutukset, kuten suolasillat, voivat vaikuttaa merkittävästi termofiilisten ja mesofiilisten proteiinien stabiilisuuseroihin.