La enolasa

es una enzima que cataliza una reacción de la glucólisis. La glucólisis convierte la glucosa en dos moléculas de 3 carbonos llamadas piruvato. La energía liberada durante la glucólisis se utiliza para producir ATP. La enolasa se utiliza para convertir el 2-fosfoglicerato (2PG) en fosfoenolpiruvato (PEP) en la novena reacción de la glucólisis: es una reacción de deshidratación reversible. La enolasa se expresa abundantemente en la mayoría de las células y ha demostrado ser útil como modelo para estudiar los mecanismos de acción de las enzimas y el análisis estructural. Al igual que en la reacción siguiente, la Enolasa debe tener un catión metálico divalente presente para activar o desactivar la enzima. El mejor cofactor sería el Mg2+, pero pueden utilizarse muchos, como el Zn2+, el Mn2+ y el Co2+. El ion metálico actúa uniéndose a la enzima en el sitio activo y produciendo un cambio conformacional. Esto hace posible que el sustrato (2-PGA) se una al sitio activo de la Enolasa. Una vez que esto ocurre, un segundo ion metálico entra y se une a la enzima para activar la capacidad catalítica de la enolasa. Véase Enzimas de la glucólisis. Para la alineación de la secuencia, véase la alineación de la secuencia múltiple de la enolasa.

• 1 Estructura
• 2 Mecanismo
• 3 Cinética
• 4 Regulación
• 5 Otros información de interés
• 6 Estructuras 3D de la enolasa

Estructura

La de la enolasa contiene tanto hélices alfa como hojas beta. Las hojas beta son principalmente paralelas. Como se muestra en la figura, la enolasa tiene unas 36 hélices alfa y 22 hojas beta (18 hélices alfa y 11 hojas beta por dominio). La enolasa consta de dos dominios.

Clasificación estructural de proteínas (SCOP)

La enolasa pertenece a la clase de las proteínas alfa y beta y tiene un pliegue de TIM beta/alfa-barril. Proviene de la Superfamilia de la Enolasa C-terminal domain-like y está en la familia de las enolásicas.

Mecanismo

El de la enolasa, como se muestra, implica a Lys 345, Lys 396, Glu 168, Glu 211, e His 159. La enolasa forma un complejo con dos en su sitio activo. El sustrato, 2PG, se une a los dos . El Mg 2+ forma entonces un enlace en el ácido carboxílico desprotonado en el 1’C para conectarlo con la enolasa. También se conecta a Glu 211 y Lys 345. Glu 211 hace un enlace de hidrógeno con el grupo de alcohol en el 3’C. La Lys 345 desprotoniza el 2’C y entonces el 2’C forma un alqueno con el 1’C que entonces mueve los electrones que forman la cetona sobre el oxígeno haciendo que tenga una carga negativa. El otro oxígeno, que ya tiene una carga negativa, mueve entonces su electrón para formar una cetona con el 1’C. Los electrones que formaban el alqueno entre el 1’C y el 2’C se mueven entonces para formar un alqueno entre el 2’C y el 3’C. Esto rompe el enlace con el alcohol en el 3’C que desprotoniza el Glu 211 en la enolasa para formar H2O. Entonces la nueva molécula se libera de la enolasa como PEP. El PEP pasa entonces por otro paso en la glucólisis para crear piruvato.

Los iones de flúor inhiben la glucólisis al formar un enlace con el Mg 2+, bloqueando así el sustrato (2PG) para que no se una al sitio activo de la enolasa.

Cinética

Como el Mg2+ es esencial para la unión del sustrato, 2-PG, también se necesita en una calidad específica para tener una buena tasa, o velocidad. La gráfica muestra la V vs. , en la que PGA es 2-PG, con dos concentraciones diferentes de Mg2+. La curva superior, que también tiene mayor Vmax, tiene una concentración de Mg2+ de 10^-3 M, mientras que la curva inferior, que tiene un Vmax más bajo, tiene una concentración de Mg2+ de 10^-2 M. El Km también es mayor la curva superior haciendo que la más alta sea más deseable.

Regulación

La enolasa se encuentra en la superficie de una variedad de células eucariotas como un fuerte receptor de unión a plaminas y en la superficie de células hematopoyéticas como monocitos, células T y células B, células neuronales y células endoteliales. La enolasa en el músculo puede unirse a otras enzimas glucolíticas, como la fosfoglicerato mutasa, la creatina quinasa muscular, la piruvato quinasa y la troponina muscular, con gran afinidad. Esto sugiere que forman un segmento glucolítico funcional en el músculo donde se requiere la producción de ATP para que el músculo se contraiga. La proteína de unión a Myc (MBP-1) es similar a la estructura de la a-enolasa y se encuentra en el núcleo como proteína de unión al ADN.La enolasa está regulada por la concentración de Mg2+ y los pasos previos de la glucólisis.

Otra información de interés

La enolasa está presente en todos los tejidos y organismos con capacidad de hacer glucólisis o fermentación. Estudios recientes cuentan con muestras de concentración de Enolasa para determinar ciertas condiciones y su gravedad. Por ejemplo, las altas concentraciones de Enolasa en el líquido cefalorraquídeo (LCR) están más fuertemente asociadas con el astrocitoma que otras enzimas como la aldolasa, la piruvato quinasa y la creatina quinasa. Las altas concentraciones de Enolasa en el LCR también se relacionan con la tasa más rápida de crecimiento tumoral y con el aumento de las posibilidades de sufrir un ataque cardíaco o un accidente cerebrovascular.La Enolasa puede ser inhibida competitivamente por el flúor para el sustrato 2-PGA. En el agua potable con la adición de la fluoración, las bacterias orales actividad Enolase se inhibe sin perjudicar a los seres humanos. Esto funciona para prevenir las caries.

Estructuras 3D de la enolasa

Estructuras 3D de la enolasa