Interacciones electrostáticas de corto alcance en proteínas

Dos tipos de interacciones de enlace no covalente están presentes en las estructuras de las proteínas, las específicas y las no específicas. Las interacciones inespecíficas son en su mayoría hidrofóbicas y de van der Waals. Las interacciones específicas son en gran parte electrostáticas. Mientras que el efecto hidrofóbico es la principal fuerza motriz en el plegado de las proteínas, las interacciones electrostáticas son importantes en el plegado, la estabilidad, la flexibilidad y la función de las proteínas. Aquí revisamos el papel de las interacciones electrostáticas de corto alcance (puentes salinos) y sus redes en las proteínas. Los puentes salinos están formados por pares espacialmente próximos de residuos con cargas opuestas en las estructuras proteicas nativas. A menudo, los residuos que forman los puentes salinos también están cerca en la secuencia de la proteína y caen en el mismo elemento estructural secundario, bloque de construcción, unidad de plegado autónomo, dominio o subunidad, lo que concuerda con el modelo jerárquico de plegado de proteínas. Las pruebas recientes también sugieren que los residuos cargados y polares en interfaces en gran parte hidrofóbicas pueden actuar como puntos calientes para la unión. Los puentes de sal rara vez se encuentran en las partes de las proteínas que están unidas por bisagras flexibles, lo que sugiere que los puentes de sal limitan la flexibilidad y el movimiento. Mientras que la intuición química convencional espera que los puentes de sal contribuyan favorablemente a la estabilidad de las proteínas, recientes pruebas computacionales y experimentales muestran que los puentes de sal pueden ser estabilizadores o desestabilizadores. Debido a la flexibilidad sistémica de las proteínas, que se refleja en los movimientos a pequeña escala de las cadenas laterales y los átomos de la columna vertebral, los puentes salinos y su estabilidad fluctúan en las proteínas. Al mismo tiempo, las comparaciones genómicas, estructurales, termodinámicas y de composición de la secuencia de aminoácidos de las proteínas termófilas y mesófilas indican que las interacciones específicas, como los puentes salinos, pueden contribuir significativamente al diferencial de estabilidad de las proteínas termófilas y mesófilas.