Flavodiiron-proteinet Flv2/Flv4-relateret fotobeskyttende mekanisme forbyder PSII’s excitationstryk i samarbejde med phycobilisomer i cyanobakterier

Abstract

Syreholdig fotosyntese udviklede sig med cyanobakterier, forfædrene til planternes kloroplaster. Den stærkt oxiderende kemi ved vandspaltning krævede samtidig udvikling af effektive fotobeskyttelsesmekanismer for at beskytte det fotosyntetiske maskineri. Flavodiironproteiner (FDP’er), oprindeligt kaldet A-type flavoproteiner eller Flvs, spiller først for nylig en vigtig rolle i denne sammenhæng. Cyanobakterielle FDP’er udgør en specifik proteingruppe, som har udviklet sig til at beskytte den iltholdige fotosyntese. Der findes fire FDP’er i Synechocystis sp. PCC 6803 (Flv1 til Flv4). To af dem, Flv2 og Flv4, er kodet af et operon sammen med et Sll0218-protein. Deres udtryk, der er nøje reguleret af CO2-niveauet, påvirkes også af ændringer i lysintensitet. Her beskriver vi overekspression af flv4-2 operonet i Synechocystis sp. PCC 6803 og viser, at det resulterer i en forbedret fotokemi af PSII. Flv4-2/OE-mutanten er mere modstandsdygtig over for fotoinhibering af PSII og udviser en mere oxideret tilstand af plastoquinonpuljen og en reduceret produktion af singlet oxygen sammenlignet med kontrolstammer. Resultaterne af biofysiske målinger viser, at flv4-2 operonet fungerer i en alternativ elektronoverførselsvej fra PSII og således mindsker PSII excitationstrykket ved at kanalisere op til 30 % af de PSII-originerede elektroner. Desuden er intakte phycobilisomer påkrævet for stabil ekspression af generne i flv4-2 operonet og for den Flv2/Flv4 heterodimer-medierede elektronoverførselsmekanisme. Sidstnævnte fungerer i forbindelse med fotobeskyttelse på en komplementær måde med den orange carotenoidprotein-relaterede ikke-fotokemiske quenching. Ekspression af flv4-2 operonet og udveksling af D1-formerne i PSII-centrene ved lysstress er derimod gensidigt udelukkende fotobeskyttelsesstrategier blandt cyanobakterier.