Flavodironový protein Flv2/Flv4-spojený s fotoprotektivním mechanismem rozptyluje excitační tlak PSII ve spolupráci s fykobilisomy u sinic

Abstract

Kyslíková fotosyntéza se vyvinula u sinic, předků rostlinných chloroplastů. Vysoce oxidační chemie štěpení vody vyžadovala souběžnou evoluci účinných fotoprotekčních mechanismů k ochraně fotosyntetického aparátu. Úloha flavodironových proteinů (FDP), původně nazývaných flavoproteiny typu A nebo Flvs, byla v této souvislosti doceněna teprve nedávno. FDP sinic představují specifickou skupinu proteinů, která se vyvinula k ochraně kyslíkové fotosyntézy. V Synechocystis sp. PCC 6803 existují čtyři FDP (Flv1 až Flv4). Dva z nich, Flv2 a Flv4, jsou kódovány operonem společně s proteinem Sll0218. Jejich exprese, přísně regulovaná hladinou CO2, je také ovlivňována změnami intenzity světla. Zde popisujeme nadměrnou expresi operonu flv4-2 v Synechocystis sp. PCC 6803 a ukazujeme, že vede ke zlepšení fotochemie PSII. Mutant flv4-2/OE je odolnější vůči fotoinhibici PSII a vykazuje více oxidovaný stav poolu plastochinonu a sníženou produkci singletového kyslíku ve srovnání s kontrolními kmeny. Výsledky biofyzikálních měření naznačují, že operon flv4-2 funguje v alternativní cestě přenosu elektronů z PSII, a tím zmírňuje excitační tlak PSII tím, že odvádí až 30 % elektronů pocházejících z PSII. Pro stabilní expresi genů operonu flv4-2 a pro mechanismus přenosu elektronů zprostředkovaný heterodimery Flv2/Flv4 jsou navíc nutné neporušené fykobilisomy. Ten funguje při fotoprotekci komplementárně s nefotochemickým zhášením souvisejícím s oranžovými karotenoidními proteiny. Exprese operonu flv4-2 a výměna forem D1 v centrech PSII při světelném stresu jsou naopak u sinic vzájemně se vylučující strategie fotoprotekce.

.