Elektrostatické interakce blízkého dosahu v proteinech

Ve strukturách proteinů se vyskytují dva typy nekovalentních vazebných interakcí, specifické a nespecifické. Nespecifické interakce jsou většinou hydrofobní a van der Waalsovy. Specifické interakce jsou převážně elektrostatické. Zatímco hydrofobní efekt je hlavní hnací silou při skládání proteinů, elektrostatické interakce jsou důležité pro skládání, stabilitu, flexibilitu a funkci proteinů. Zde podáváme přehled o úloze elektrostatických interakcí blízkého dosahu (solných můstků) a jejich sítí v proteinech. Solné můstky jsou tvořeny prostorově blízkými dvojicemi opačně nabitých zbytků v nativních strukturách proteinů. Často jsou si solné mosty blízké i v sekvenci proteinu a spadají do stejného sekundárního strukturního prvku, stavebního bloku, autonomní skládací jednotky, domény nebo podjednotky, což odpovídá hierarchickému modelu skládání proteinů. Nejnovější důkazy také naznačují, že nabité a polární zbytky v převážně hydrofobních rozhraních mohou působit jako horká místa pro vazbu. Solné můstky se zřídka vyskytují napříč částmi bílkovin, které jsou spojeny pružnými závěsy, což naznačuje, že solné můstky omezují pružnost a pohyb. Zatímco konvenční chemická intuice očekává, že solné můstky příznivě přispívají ke stabilitě proteinů, nedávné výpočetní a experimentální důkazy ukazují, že solné můstky mohou být stabilizující nebo destabilizující. Vzhledem k systémové flexibilitě proteinů, která se projevuje pohyby postranních řetězců a atomů páteře v malém měřítku, kolísají solné můstky a jejich stabilita v proteinech. Současně celogenomové, aminokyselinové sekvenční složení, strukturní a termodynamické srovnání termofilních a mezofilních proteinů naznačuje, že specifické interakce, jako jsou solné můstky, mohou významně přispívat k rozdílu ve stabilitě termofilních a mezofilních proteinů.